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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子身体的繁多性和越来越多N-glycoproteins低把你想表达出来情况可使得对N-glycosylation架构的的研究具体方法的介绍尤为困苦。在在线检测低丰度的N糖基化装饰语核核胆固醇酶或肽段时,其中的夹杂巨大未装饰语的核核胆固醇酶肽断,这很很简单将低丰度的糖基化装饰语核核胆固醇酶肽段的表现掩盖了一些。凝素亲和法是现糖核核胆固醇酶质组学中应用较广泛的分离出来生物富集具体方法。凝集素(lectin)不是类糖联系核核胆固醇酶质,能缜密快速精确某些特种架构的的单糖或聚糖中某些的糖基回文序列而与之联系,他们与糖链不可逆转非共价联系,糖核核胆固醇酶或糖肽被凝集素截获后会,一般用某些的单糖依据竞争力联系凝集素将糖核核胆固醇酶或糖肽洗刷下去。 核营养物质经酶解后应用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,末尾用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切除术连接方式在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该净化处理引致Asn氧氧团伙量添加2.9890Da。末尾用高精确度LC-MS质谱仪在线检测脱糖后的肽段,可以通过搜索参数库,证明脱糖后氧氧团伙量和策略氧氧团伙量的的变化同时糖基化装饰肽段的回文序列,然后确保该核营养物质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确保后来,再应用label-free的基本原理对其做出参考值深入分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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